Атомы в белках можно разглядеть с помощью криоэлектронных микроскопов
Около трех лет назад в научном сообществе возникли новые «шедевры науки»: в 2017 году была вручена Нобелевская премия по химии трем ученым за развитие криоэлектронной микроскопии. Суть этого направления заключалась в создании такого микроскопа, который обладал бы сверхвысоким разрешением, позволяющим фиксировать минимальные объекты естественным образом, просвечивая исследуемые образцы при низких температурах. Этот уникальный метод исключает процесс кристаллизации объектов для их атомарного изучения.
Криоэлектронная микроскопия, как разновидность электронной микроскопии, имеет существенное отличие от рентгеновской кристаллографии. В последнем образец кристаллизуется искусственным образом, но процесс слишком время затратный — кристаллизация объекта занимает от нескольких месяцев до нескольких лет. Одной из проблем рентгеновской кристаллографии считается непригодность результата кристаллизации некоторых важных белков, так как они кристаллизуются в ином виде, нежели существовали в клетке до упомянутого процесса. Всё-таки клетка, как динамическая система, постоянно претерпевает изменения. К тому же восстановление атомарной структуры белка требует качественного монокристалла.
Все силы были брошены на разработку нового аппарата, который мог бы определять трехмерную структуру белков с высоким разрешением. Так появился криоэлектронный микроскоп, который позволяет увидеть отдельные атомы белков. Его разрешение достигает 1,2 ангстрема.
Проверка аппаратуры проводилась неоднократно, и во всех экспериментах поражала ученых. В качестве испытуемого белка был взят апоферритин. В процессе исследования его структура подверглась излучению электронами одинаковой скорости, помогающими усилить разрешение изображения. Затем ученые применили метод постобработки изображения, при котором был удалён лишний шум отраженных электронов. В результате получилась подробная атомарная структура данного белка. Далее ученые протестировали криоэлектронный микроскоп на белках ГАМКа-рецептора. В прошлом году им удалось изучить его с разрешением 2,5 ангстрема, но, используя новые разработки, разрешение удалось повысить до 1,7 ангстрема, причём в некоторых частях белка, являющихся ключевыми, его удалось поднять до 1,2 ангстрема. В таких масштабах данная разница имеет решающее значение.
Таким образом, ученые открыли новую возможность изучения биообъектов на атомарном уровне. Кстати, на сайте bioRxiv доступны препринты.
