Главная  Информация для покупателей  Новости науки  Атомы в белках можно разглядеть с помощью криоэлектронных микроскопов

Атомы в белках можно разглядеть с помощью криоэлектронных микроскопов

06 июля 2020


Около трех лет назад в научном сообществе возникли новые «шедевры науки»: в 2017 году была вручена Нобелевская премия по химии трем ученым за развитие криоэлектронной микроскопии. Суть этого направления заключалась в создании такого микроскопа, который обладал бы сверхвысоким разрешением, позволяющим фиксировать минимальные объекты естественным образом, просвечивая исследуемые образцы при низких температурах. Этот уникальный метод исключает процесс кристаллизации объектов для их атомарного изучения.

Криоэлектронная микроскопия, как разновидность электронной микроскопии, имеет существенное отличие от рентгеновской кристаллографии. В последнем образец кристаллизуется искусственным образом, но процесс слишком время затратный — кристаллизация объекта занимает от нескольких месяцев до нескольких лет. Одной из проблем рентгеновской кристаллографии считается непригодность результата кристаллизации некоторых важных белков, так как они кристаллизуются в ином виде, нежели существовали в клетке до упомянутого процесса. Всё-таки клетка, как динамическая система, постоянно претерпевает изменения. К тому же восстановление атомарной структуры белка требует качественного монокристалла.

Все силы были брошены на разработку нового аппарата, который мог бы определять трехмерную структуру белков с высоким разрешением. Так появился криоэлектронный микроскоп, который позволяет увидеть отдельные атомы белков. Его разрешение достигает 1,2 ангстрема.

Проверка аппаратуры проводилась неоднократно, и во всех экспериментах поражала ученых. В качестве испытуемого белка был взят апоферритин. В процессе исследования его структура подверглась излучению электронами одинаковой скорости, помогающими усилить разрешение изображения. Затем ученые применили метод постобработки изображения, при котором был удалён лишний шум отраженных электронов. В результате получилась подробная атомарная структура данного белка. Далее ученые протестировали криоэлектронный микроскоп на белках ГАМКа-рецептора. В прошлом году им удалось изучить его с разрешением 2,5 ангстрема, но, используя новые разработки, разрешение удалось повысить до 1,7 ангстрема, причём в некоторых частях белка, являющихся ключевыми, его удалось поднять до 1,2 ангстрема. В таких масштабах данная разница имеет решающее значение.

Таким образом, ученые открыли новую возможность изучения биообъектов на атомарном уровне. Кстати, на сайте bioRxiv доступны препринты.

DDDNDNDDD

Другая информация
27 января 2022
Как производственные сети усиливают экономический рост стран

Экономику можно рассматривать как сеть, в которой производители покупают товары, превращают их в новые товары и продают продукцию домашним хозяйствам или другим производителям.

24 января 2022
Исследован геологический контроль элементного состава фитопланктона

Элементный состав морского фитопланктона отражает их качество как источника пищи и регулирует поток углерода, кислорода и питательных веществ между океаном, атмосферой и скальными резервуарами.

20 января 2022
Самосборка фотонных кристаллов идет путем контроля зарождения и роста коллоидов, покрытых ДНК

Ученые стали на шаг ближе к созданию оптических метаматериалов следующего поколения из коллоидных кристаллов.

17 января 2022
Ученые провели новую оценку содержания галогенов в объемной силикатной земле

Точное понимание содержания галогенов в силикатных резервуарах Земли может помочь восстановить историю взаимодействий между мантией, атмосферой и океанами нашей планеты.

13 января 2022
Временные изменения планетарного железа являются движущей силой эволюции

Изменение доступности железа в планетарном масштабе, вызванное потенциально быстрым изменением климата, создаст давление отбора на хозяев и патогенные микроорганизмы во всей биосфере.

Вся информация


Сайт использует файлы cookies. Продолжая просматривать сайт Вы соглашаетесь с использованием cookies. Хорошо!